Białko jest jednym z podstawowych składników diety psa i kota. Dostarcza aminokwasów potrzebnych do budowy i odnowy tkanek, produkcji wielu enzymów, białek transportowych oraz szeregu innych struktur organizmu.
Podobnie jak w przypadku tłuszczów i skrobi, samo dostarczenie białka w karmie nie oznacza jednak, że organizm może od razu wykorzystać znajdujące się w nim aminokwasy.
Białka są dużymi i złożonymi cząsteczkami. Zanim ich elementy będą mogły zostać wchłonięte w jelicie cienkim, muszą zostać stopniowo podzielone na znacznie mniejsze fragmenty.
W tym procesie uczestniczą enzymy proteolityczne — czyli proteazy.
Określenie „proteaza” używane w nazwach aktywności enzymatycznej jest wygodnym uproszczeniem. Trzustka nie produkuje bowiem jednego uniwersalnego enzymu odpowiedzialnego za całe trawienie białek. W rzeczywistości dostarcza cały zestaw enzymów i ich nieaktywnych prekursorów, które rozcinają białka w różnych miejscach.
Znaczenie tej funkcji dobrze pokazują klasyczne badania fizjologiczne psów. W badaniu adaptacji enzymów trzustkowych do składu diety zwiększenie ilości białka w diecie powodowało istotny wzrost aktywności proteolitycznej soku trzustkowego. Pokazuje to, że zewnątrzwydzielnicza część trzustki może dostosowywać swoją aktywność do charakteru spożywanego pokarmu.
W przypadku lipazy czy amylazy łatwo mówić o pojedynczym głównym enzymie.
Przy trawieniu białek sytuacja jest bardziej złożona.
Do enzymów proteolitycznych związanych z wydzieliną trzustki należą między innymi:
Nie wszystkie działają w taki sam sposób.
Niektóre przecinają wiązania peptydowe wewnątrz długiego łańcucha białkowego, dzieląc go na krótsze fragmenty. Inne działają bliżej końców powstałych łańcuchów i odłączają kolejne aminokwasy.
Dlatego można wyobrazić sobie trawienie białka nie jako jedno cięcie, lecz jako serię kolejnych etapów:
DUŻE BIAŁKO
↓
DUŻE PEPTYDY
↓
MNIEJSZE PEPTYDY
↓
DIPEPTYDY, TRIPEPTYDY I AMINOKWASY
↓
WCHŁANIANIE
U kotów obecność i właściwości trypsyny trzustkowej badano również bezpośrednio. W pracy poświęconej oczyszczaniu i charakterystyce kociej trypsyny potwierdzono występowanie kilku form tego ważnego enzymu proteolitycznego.
Termin „proteaza” należy więc traktować jako nazwę pewnej funkcji enzymatycznej, a nie określenie jednego konkretnego enzymu.
Trzustka jest niezwykle ważna dla trawienia białek, ale proces nie rozpoczyna się dopiero w jelicie cienkim.
Pierwszy istotny etap zachodzi już w żołądku.
Kwaśne środowisko żołądka zmienia przestrzenną strukturę wielu białek. Proces ten nazywamy denaturacją.
Można go porównać do rozwijania silnie zwiniętej konstrukcji. Białko zachowujące swoją naturalną trójwymiarową strukturę może być trudniej dostępne dla enzymów. Po jej zmianie większa liczba wiązań staje się dostępna.
W żołądku działa również pepsyna, która rozpoczyna proteolizę.
Nie oznacza to jednak, że całe białko zostaje tam rozłożone do aminokwasów. Do jelita cienkiego trafia mieszanina:
Wtedy bardzo ważną rolę przejmuje trzustka.
Najprostszy schemat wygląda więc tak:
BIAŁKO W KARMIE
→ ŻOŁĄDEK
→ denaturacja + początkowa proteoliza
→ DWUNASTNICA
→ proteazy trzustkowe
→ JELITO CIENKIE
→ dalsze trawienie i wchłanianie.
To jeden z powodów, dla których nie należy przypisywać całego procesu jednemu narządowi. Żołądek rozpoczyna przygotowanie białka, trzustka wykonuje znaczną część jego enzymatycznego rozkładu, a jelito kończy proces i umożliwia wchłanianie.
To jeden z najciekawszych mechanizmów ochronnych układu pokarmowego.
Proteazy rozkładają białka.
Problem polega na tym, że sama trzustka również zbudowana jest z komórek zawierających ogromne ilości białek.
Gdyby silne enzymy proteolityczne były produkowane i przechowywane wewnątrz trzustki w pełni aktywnej postaci, mogłyby potencjalnie uszkadzać tkanki, które je wytwarzają.
Dlatego wiele enzymów trzustkowych odpowiedzialnych za trawienie białek powstaje jako zymogeny, czyli nieaktywne prekursory.
Przykłady:
trypsynogen → trypsyna
chymotrypsynogen → chymotrypsyna
proelastaza → elastaza
prokarboksypeptydazy → karboksypeptydazy
Badania wydzielania trzustki u psów pokazują, że trypsynogen jest normalnym i wyraźnym składnikiem wydzieliny poposiłkowej. W badaniu fizjologicznej sekrecji trzustkowej po podaniu pokarmu największą aktywność wydzielniczą obserwowano w pierwszej godzinie po posiłku, a trypsynogen stanowił mierzalną część wydzielanych białek trzustkowych.
To ważna zasada:
TRZUSTKA PRODUKUJE → NIEAKTYWNA FORMA → JELITO → AKTYWACJA → TRAWIENIE
Dzięki temu miejsce produkcji enzymów zostaje w dużej mierze oddzielone od miejsca ich intensywnego działania.
Szczególne znaczenie ma trypsynogen.
Po dostaniu się wydzieliny trzustkowej do dwunastnicy trypsynogen może zostać przekształcony w aktywną trypsynę. Ważną rolę inicjującą pełni tutaj enteropeptydaza, enzym związany z powierzchnią jelita cienkiego.
Powstała trypsyna nie tylko sama uczestniczy w proteolizie.
Uruchamia również kolejne elementy procesu, aktywując inne zymogeny.
Można przedstawić to jako kaskadę:
TRYPSYNOGEN
↓
TRYPSYNA
↓
aktywacja kolejnych prekursorów
↓
CHYMOTRYPSYNA
ELASTAZA
KARBOKSYPEPTYDAZY
↓
INTENSYWNE TRAWIENIE BIAŁEK W JELICIE
To rozwiązanie jest bardzo efektywne. Trzustka może wyprodukować i przechować dużą ilość prekursorów enzymów, a ich szeroka aktywacja rozpoczyna się dopiero po dotarciu wydzieliny do odpowiedniego miejsca.
Mechanizm zymogenów pokazuje, jak ważne jest kontrolowanie miejsca działania proteaz.
Przedwczesna aktywacja trypsynogenu wewnątrz trzustki jest jednym z mechanizmów analizowanych w badaniach zapalenia trzustki.
W doświadczeniach na kotach mierzono peptyd aktywacyjny trypsynogenu — TAP jako wskaźnik aktywacji trypsynogenu. W badaniu modeli ostrego zapalenia trzustki u kotów bardziej nasilone uszkodzenie trzustki było związane z większym uwalnianiem TAP.
Nie oznacza to oczywiście, że normalna aktywność proteaz prowadzi do zapalenia trzustki.
Wręcz przeciwnie — ich produkcja, transport i aktywacja są fizjologiczną częścią trawienia.
Badania te pokazują natomiast, dlaczego organizm tak dokładnie kontroluje aktywację enzymów rozkładających białka.
Proteazy powinny być najbardziej aktywne tam, gdzie są potrzebne — w świetle przewodu pokarmowego.
Białka składają się z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi.
Różne białka mogą zawierać setki, a nawet tysiące aminokwasów ułożonych w odmiennej kolejności.
Dlatego jeden enzym nie musi skutecznie rozcinać każdego możliwego miejsca.
Poszczególne proteazy różnią się specyficznością.
Trypsyna preferuje określone miejsca łańcucha białkowego.
Chymotrypsyna rozpoznaje inne.
Elastaza ma jeszcze inną charakterystykę.
Dzięki równoczesnemu działaniu kilku enzymów duże i bardzo różnorodne białka mogą być stopniowo dzielone na coraz mniejsze fragmenty.
Można porównać to do pracy zespołu dysponującego kilkoma rodzajami narzędzi.
TRYPSYNA + CHYMOTRYPSYNA + ELASTAZA + KARBOKSYPEPTYDAZY
działają znacznie skuteczniej niż jeden enzym próbujący wykonać wszystkie zadania.
Właśnie dlatego określanie aktywności proteolitycznej pankreatyny obejmuje zdolność preparatu do rozkładu odpowiedniego substratu białkowego, a nie jedynie ilość jednego konkretnego enzymu.
Podobnie jak amylaza nie przekształca całej skrobi bezpośrednio w glukozę, tak proteazy trzustkowe nie zamieniają całego białka natychmiast w pojedyncze aminokwasy.
Po ich działaniu w jelicie nadal znajdują się:
Przy powierzchni jelita działają kolejne peptydazy, które kontynuują rozkład powstałych fragmentów.
Jednocześnie nabłonek jelita posiada mechanizmy umożliwiające transport zarówno wolnych aminokwasów, jak i części bardzo małych peptydów.
Badania funkcji różnych odcinków jelita cienkiego psa wykazały współistnienie aktywności enzymów hydrolitycznych i mechanizmów transportu aminokwasów, co dobrze pokazuje, że trawienie i wchłanianie są kolejnymi, powiązanymi ze sobą etapami. Badanie funkcji trawiennych i absorpcyjnych jelita cienkiego psa oceniało te procesy w różnych jego odcinkach.
Dlatego właściwy schemat jest bardziej rozbudowany:
BIAŁKO
↓
PEPSYNA W ŻOŁĄDKU
↓
DUŻE PEPTYDY
↓
PROTEAZY TRZUSTKOWE
↓
MNIEJSZE PEPTYDY
↓
PEPTYDAZY JELITOWE
↓
AMINOKWASY + MAŁE PEPTYDY
↓
WCHŁANIANIE
Duża cząsteczka białkowa nie może zostać w typowych warunkach po prostu przeniesiona przez nabłonek jelita i wykorzystana jako gotowy element organizmu.
Najpierw musi zostać podzielona.
Organizm wykorzystuje później uzyskane aminokwasy według własnych potrzeb.
Nie ma więc prostego procesu:
białko z kurczaka → białko mięśni psa
czy:
białko ryby → białko sierści kota.
Droga wygląda raczej tak:
BIAŁKO POKARMOWE
→ trawienie
→ AMINOKWASY I MAŁE PEPTYDY
→ wchłanianie
→ PULA AMINOKWASÓW ORGANIZMU
→ synteza własnych białek.
To właśnie dlatego strawność białka ma znaczenie niezależnie od samej liczby gramów białka podanej w karmie.
Jeśli część białka nie zostanie odpowiednio strawiona, zawarte w niej aminokwasy nie będą w takim samym stopniu dostępne do wchłonięcia w jelicie cienkim.
Mechanizm enzymatycznego rozkładu białek jest ważny u obu gatunków.
U kota szczególnie interesująca jest silna fizjologiczna odpowiedź przewodu pokarmowego na produkty białkowe. W badaniu poposiłkowego uwalniania cholecystokininy u kotów wykazano, że aminokwasy powstające podczas trawienia białka mogą uczestniczyć w sygnalizacji prowadzącej do wydzielania CCK.
CCK jest jednym z hormonów uczestniczących w regulacji zewnątrzwydzielniczej funkcji trzustki.
Powstaje więc ciekawa pętla:
BIAŁKO W POKARMIE
→ produkty trawienia
→ SYGNAŁY Z JELITA
→ pobudzenie trzustki
→ WIĘKSZE WYDZIELANIE ENZYMÓW
→ dalsze trawienie.
Również u psów wykazano zdolność trzustki do dostosowywania aktywności proteolitycznej do zwiększonej podaży białka w diecie.
Trzustka nie jest więc pasywnym źródłem stałej ilości enzymów, lecz częścią układu reagującego na skład pokarmu.
Nie musi.
Jeżeli podstawowym ograniczeniem jest niewystarczająca zdolność do trawienia, samo zwiększenie ilości substratu nie usuwa przyczyny problemu.
To podobna zasada jak w przypadku tłuszczów.
Można dostarczyć więcej składnika pokarmowego, ale jeżeli proces enzymatyczny nie przebiega prawidłowo, nie oznacza to automatycznie proporcjonalnego zwiększenia ilości składników dostępnych dla organizmu.
Dlatego należy rozróżnić:
ILE BIAŁKA ZNAJDUJE SIĘ W KARMIE
od
JAKA CZĘŚĆ TEGO BIAŁKA ZOSTAJE STRAWIONA I WCHŁONIĘTA.
Nie oznacza to oczywiście, że każde pogorszenie wykorzystania białka wynika z trzustki. Znaczenie mają także właściwości samego źródła białka, jego przetworzenie, funkcjonowanie żołądka, stan jelita oraz inne elementy przewodu pokarmowego.
Przejdź do sklepu Pro Salute i wybierz preparat oparty na wysokoaktywnych enzymach trzustkowych wspierających prawidłowe trawienie i wykorzystanie pokarmu.
